Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi tanpa habis digunakan dalam prosesnya. Enzim memiliki spesifisitas tinggi terhadap jenis reaksi dan umumnya terhadap substrat tertentu. Sebagian besar enzim berupa protein, tetapi RNA tertentu juga dapat bertindak sebagai katalis dan disebut ribozim.
Kerja enzim didukung oleh kofaktor, gugus prostetik, dan koenzim. Koenzim banyak berasal dari vitamin B dan berfungsi memindahkan gugus kimia seperti elektron, gugus amino, atau asetil. Kombinasi enzim dengan komponen pembantunya memungkinkan reaksi metabolisme berlangsung lebih efektif.
Enzim dikelompokkan menjadi enam golongan utama, yaitu oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase. Oksidoreduktase mengatalisis reaksi oksidasi-reduksi, sedangkan transferase memindahkan gugus fungsional antarmolekul. Hidrolase memutus ikatan menggunakan air, liase menambah atau menghilangkan gugus tanpa hidrolisis, isomerase mengatur ulang struktur, dan ligase membentuk ikatan baru menggunakan energi ATP.
Pemeriksaan aktivitas enzim memiliki nilai klinis karena perubahan kadarnya dapat menunjukkan kerusakan jaringan atau gangguan organ. Enzim seperti aminotransferase, fosfatase alkali, kreatin kinase, dan laktat dehidrogenase dapat membantu penilaian klinis sesuai sumber jaringannya. Namun, hasil pemeriksaan tetap perlu diinterpretasikan bersama gejala, pemeriksaan fisik, dan pemeriksaan penunjang lain.
Enzim bekerja dengan mengikat substrat pada sisi aktif dan membentuk kompleks enzim-substrat. Pengikatan ini dapat mengikuti model kunci-gembok atau model induced fit, yaitu enzim menyesuaikan bentuknya saat berikatan dengan substrat. Kecepatan reaksi dipengaruhi suhu, pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, dan keberadaan inhibitor.
Setiap enzim memiliki suhu dan pH optimum untuk mencapai aktivitas tertinggi. Perubahan pH memengaruhi gugus asam amino yang berperan dalam katalisis, sedangkan suhu ekstrem dapat mengganggu struktur enzim. Peningkatan konsentrasi substrat menaikkan laju reaksi hingga seluruh sisi aktif enzim menjadi jenuh.
Inhibitor kompetitif umumnya menyerupai substrat dan bersaing untuk mengikat sisi aktif enzim. Efek inhibisi kompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Nilai IC₅₀ menunjukkan konsentrasi inhibitor yang menghasilkan penghambatan 50 persen dalam kondisi percobaan tertentu.
Kinetika enzim membantu memahami cara kerja obat yang menghambat enzim tertentu dan mendukung optimasi metabolisme obat. Aktivitas enzim dapat diatur melalui perubahan jumlah enzim, perubahan aktivitas katalitik, aktivasi proenzim, fosforilasi, atau defosforilasi. Regulasi juga melibatkan sinyal hormon, second messenger, serta asetilasi dan deasetilasi residu lisin untuk menjaga homeostasis metabolik.